FERRITINA

La ferritina es una importante proteína implicada en el almacenamiento y liberación controlada del hierro. La proteína (apoferritina) consiste en un polipéptido externo en forma de esfera hueca (*) de unos 130 Å de diámetro con un núcleo central de unos 60 Å de fosfato-hidróxido de hierro [FeO(OH)]8[FeO(H2PO4)] (*) que forma una malla 3D muy parecida a la que se encuentra en el mineral conocido como ferrihidrita. La apoproteína está formada por 24 subunidades de cadenas H y cadenas L. En la esfera existen dis tipos de canales formados por la intersección de 3 ó 4 subunidades, respectivamente, que son críticos para la función de la ferritina de liberar hierro de forma controlada (*)

En la ferritina el hierro del núcleo inorgánico se encuentra en un 10% en forma de iones Fe(III) coordinados con 5 iones Fe(II) y un grupo fosfato. La mayor parte de los grupos fosfato se encuentran en la parte externa del núcleo y son utilizados para unir el mineral a la proteína. En tanto que la malla se encuentra intacta, el hierro no es soluble y para que este se solubilize debe pasar de Fe(III) a Fe(II). Una vez reducido a ferrico, la carga positiva del Fe⁺² atráe la parte electronegativa de las moléculas de agua que forma una envoltura alrededor del catión. El hierro pasa a ser Fe(H₂O)₆⁺² que puede salir de la proteína a través de los canales de esta.

El hierro II soluble sale la ferritina a través de los canales situados en los entrecruzamientos de 3 subunidades cuya polaridad permite el paso de estos iones. En efecto, estos canales están tapizados por los aminoacidos polares ácidos aspártico y glutámico que permiten el paso del Fe2+. Este debe perder el agua de hidratación a la entrada del canal para recuperarla a la salida.

El canal central, formado por el entrecruzamiento de 4 subunidades está, por el contrario, constituído en gran parte por la leucina, aminoácido no polar. Se cree que por este canal penetra el dihidroxifumarato, el agente reductor responsable de la transferencia de electrones para que el hierro III de la malla mineral pueda ser reducido a Fe(II).

Una vez fuera de la proteína, el Fe(II) soluble es incorporado a la ferrozina siendo utilizado en esta forma para la formación de hemoglobina y otras proteínas que contienen hierro.

Cuando hay un exceso de hierro, la capacidad de síntesis de nuevo apoferritina queda desbordada, produciéndose una acumulación de hierro amorfo en las proximidades de las esferas de ferritina. Histológicamente, este fenómeno se denomina hemosiderosis (*)