DICCIONARIO ILUSTRADO DE TÉRMINOS MÉDICOS
MEDCICLOPEDIA

Hemoglobina

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Clasificación Internacional de las Enfermedades de la Hemoglobina Hemoglobina: Principal constituyente de los eritrocitos (un 33%), está especializada en el transporte del oxígeno y del anhídrido carbónico. Está constituída por una proteína, la globina a la que se unen cuatro grupos Hemo A, grupos que contienen un anillo porfirínico y un átomo de hierro. Cada uno de los átomos de hierro de la hemoglobina puede combinar una molécula de oxígeno. En estas condiciones, la hemoglobina recibe el nombre de oxihemoglobina y es de color rojo brillante. La hemoglobina es capaz de intercambiar el oxígeno en los capilares adquiriendo el color rojo púrpura de la sangre venosa. Algunos aminoácidos de las cadenas de la globina pueden combinarse con el CO2 capilar que luego será eliminado en los pulmones (entonces se llama carbaminohemoglobina). En algunas enfermedades, el atomo de hierro de la hemoglobina se oxida con lo que pierde su capacidad para unir el oxígeno. Lo mismo ocurre en la intoxicación con cianuro. Entonces recibe el nombre de metahemoglobina
 

Hemoglobina A: hemoglobina normal del adulto, compuesta de dos cadenas a y dos cadenas b

Hemoglobina A1c: un tipo de hemoglobina A glicosilada, con una hexoxa unida al N terminal de la cadena b. También llamada hemoglobina glicosilada, sus niveles están aumentados en la diabetes mal controlada

Hemoglobina A2: un tipo de hemoglobina normal del adulto, presente en pequeñas cantidades, en la que cadenas b son sustituídas por cadenas d.

  Hemoglobina C: una hemoglobina anormal bastante frecuente en la que la lisina sustituye al ácido glutámico en la posición 6 de las cadenas b. El estado homozigótico se manifiesta como una enfermedad anémica denominadda enfermedad hemoglobínica C o hemoglobinopatíaC
 
  Hemoglobina Chesapeake: una hemoglobina anornal en la cual la leucina es sustituída por la argigina en la cadena a, lo que resulta en una mayor afinidad hacia el oxígeno. Este tipo de hemoglobina es característica de los pacientes con policitemia
  Hemoglobina de Bart: una hemoglobina anormal compuesta por cuatro cadenas g que muestran un elevada afinicidad hacia el oxígeno. Los niños nacidos con este tipo de hemoglobina tienen hidropesía fetal y suelen morir a las pocas horas
  Hemoglobina E: una forma de hemoglobina en la que una mutación en el gen de la globina ocasiona que el ácido glutámico en posición 27 de cadena de b-globina sea sustituído por una lisina. Es muy común en zonas del Sudeste Asiático, donde puede alcanzar una frecuencia de portadores del 60-80%. Produce un cuadro clínico similar al de la beta-talasemia
Monografia de la hemoglobina glicosilada Hemoglobina glicosilada: cualquiera de las hemoglobinas a las que se une la glucosa. La más frecuente es la hemoglobina A1c.
  Hemoglobina Kenia: una hemoglobina anormal de tipo entrecruzado, en la que la cadena no-alfa tiene una proción de cadena gamma en el N terminal y una porción de cadena beta en el carboxilo terminal. Es caracterìstica de la b-talasemia

Hemoglobina Köln: una hemoglobina inestable en la que la metionina ha sido sustituída por valina en la posición 95 de la cadena beta. Esta anomalía produce una anemia de cuerpos de Heinz

Atlas de Hematología Hemoglobina Lepore: cualquiera de las hemoglobinas anormales entrecruzadas caracterizadas por dos cadenas a y dos cadenas de globina que tienen una porción de cadena d en el grupo amino terminal y una porción de la cadena d en el carboxilo terminal. Los individuos con este tipo de hemoglobina son propensos a padecer b-talasemia
 

Hemoglobina Rainier: una hemoglobina anormal en la que la histidina sustituye la tirosina en la posición 145 de la cadena beta. Muestra una mayor afinidad hacia el oxígeno y se asocia a la policitemia

  Hemoglobina Seattle: una hemoglobina anormal en la que el ácido glutámico ha sido sustituído por alanina en la posición 76 de la cadena b. Tiene una menor afinidad hacia el oxígeno
  Hemoglobina Yakima: una hemoglobina anormal en la que la histidina ha sido sustituída por ácido aspártico en la posición 99 de la cadena b. Muestra una mayor afinidad hacia el oxígeno y es característica de los pacientes con policitemia  
   
 
 
 
 

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